Enzymy (biokatalizatory) to białkowe katalizatory reakcji chemicznych w układach biologicznych. To grupa białek bardzo silnie zróżnicowana pod względem budowy przestrzennej. Warunkują zachodzenie niemal wszystkich ważniejszych procesów życiowych, są więc niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu.

 

Enzym – budowa

Omawiając budowę enzymu wyróżnia się grupę prostetyczną oraz apoferment. Apoferment posiada skomplikowane ciało białkowe, grupa protetyczna zaś zwana jest powszechnie koenzymem. Gdy dojdzie do połączenia obydwu tych części powstaje holoferment, czyli enzym.

Enzymy mogą być białkami monomerycznymi (utworzonymi z jednego łańcucha polipeptydowego) lub białkami oligomerycznymi (będącymi zespołem protomerów zbudowanych z oddzielnych łańcuchów polipeptydowych połączonych wiązaniami niekowalencyjnymi). Zdecydowaną większość enzymów buduje przynajmniej 100 reszt aminokwasowych. Niektóre enzymy są naprawdę wielkimi cząsteczkami chemicznymi, składającymi się z wielu splątanych ze sobą łańcuchów i dziesiątków tysięcy atomów.

Jednym z najważniejszych elementów w budowie enzymu jest jego centrum aktywne. Decyduje ono bowiem o właściwościach katalitycznych enzymu, determinuje wysoką sprawność katalityczną oraz odpowiada za specyficzność reakcji. Przykładowo, specyficzność substratowa warunkuje rodzaj substratu, który ulega przemianie w obecności danego enzymu.

Rodzaje enzymów

Istnieje wiele rodzajów enzymów, różnią się one między sobą funkcją, struktura i innymi parametrami. Jeden z najczęściej stosowanych podziałów bierze pod uwagę rodzaj katalizowanej reakcji. Tak więc wyróżnia następujące rodzaje enzymów:

  • oksydoreduktazy – przenoszące ładunki z substratu na akceptor;
  • hydrolazy – powodują rozpad substratu pod wpływem wody;
  • transferazy – przenoszą docelową grupę funkcyjną z jednej cząsteczki na inną;
  • liazy – prowadzą do rozpadu substratu bez hydrolizy;
  • izomerazy – wywołują geometryczne zmiany w obrębie cząsteczki.

Inny podział obejmuje enzymy proste i złożone. Proste składają się wyłącznie z aminokwasów, zaś złożone – z części białkowej i niebiałkowej.

Jak ewoluuje enzym?

Proces ewolucji polega na stopniowych, losowych zmianach w kodzie genetycznym kodującym sekwencje białek. Enzymy odpowiedzialne za kopiowanie DNA są zazwyczaj dokładne i bardzo rzadko popełniają błędy. Sporadycznie jednak pojedyncze pomyłki „umkną ich uwadze” i w ten sposób następuje mutacja punktowa w kodzie DNA. Niekiedy zmiana pojedynczego elementu DNA nie prowadzi do poważnych zmian. Może się jednak zdarzyć, że zmodyfikowane białko ma własności mniej przydatne niż jego pierwowzór, bądź że jest ono znacznie lepsze.

Funkcje enzymów

Niemal wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w organizmie i związane z jego funkcjonowaniem wymagają współudziału enzymów, aby osiągnąć wystarczającą wydajność. Każda reakcja katalizowana jest przez specyficzny enzym. W efekcie można powiedzieć, że to dzięki ich obecności możliwe jest rozpoczęcie większości ważnych procesów na poziomie komórkowym.

Zobacz również: Detoksykacja organizmu.

Co wpływa na szybkość reakcji enzymatycznych?

Na szybkość reakcji enzymatycznych wpływają przede wszystkim parametry takie jak:

  • stężenie substratu, produktu i enzymu;
  • pH;
  • temperatura;
  • obecność inhibitorów i aktywatorów.

Czynniki te mogą obniżać barierę energetyczną, zwiększać częstość zderzeń oraz powodować wzrost prędkości reakcji do momentu wysycenia każdej cząsteczki enzymu. Optymalne wartości dla przeprowadzenia reakcji w obecności enzymów obejmują: pH w przedziale 5,0-9,0 oraz odpowiednia temperatura. Zbyt wysoka spowoduje denaturację białek, natomiast zbyt niska nie rozpocznie procesu.

Polecane produkty:

Bibliografia

  1. Szaleniec M., Rugor A., Enzymy – katalizatory życia, Wszechświat, 4/2017.
  2. Górski J., Fizjologia człowieka, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2010.
  3. Silverthorn D., Fizjologia, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2018.